I類和II類人類白細(xì)胞抗原（HLA）是廣泛應(yīng)用于診斷和治療應(yīng)用的多聚體分子，結(jié)構(gòu)完整性和正常功能對(duì)于生成高質(zhì)量且臨床相關(guān)數(shù)據(jù)至關(guān)重要。自然，HLA分子是糖蛋白，其中一個(gè)跨膜結(jié)構(gòu)域?qū)⒎肿优c細(xì)胞表面連接，這被認(rèn)為是大規(guī)模生產(chǎn)和獲得高純度產(chǎn)品的主要障礙。由于HLA蛋白技術(shù)公司的sHLA分子被截?cái)嗲胰狈缒そY(jié)構(gòu)域，sHLA蛋白不會(huì)被保留在細(xì)胞表面，而是被分泌到培養(yǎng)基中，從而高效且經(jīng)濟(jì)地從產(chǎn)細(xì)胞中分離出來(lái)。

可溶性HLA第一類分子是由重鏈（由α1、α2和α3結(jié)構(gòu)域組成）、一條輕鏈（β2m）及其呈現(xiàn)的肽組成的糖蛋白，形成三聚體復(fù)合物。該三聚體蛋白復(fù)合體大小約為47 kDa，分子槽中有33 kDa的重鏈、11 kDa的輕鏈和1 kDa的肽（8至11mer）。此外，I類的各種sHLA等位基因在α3結(jié)構(gòu)域的羧基端還額外添加了純化標(biāo)簽（VLDL）。

可溶性HLA第二類分子也是糖蛋白，但它們有α和β鏈，鏈的α1和β1區(qū)域結(jié)合形成膜遠(yuǎn)端肽結(jié)合域，而α2和β2區(qū)域，即鏈中剩余的細(xì)胞外部分，形成膜近端免疫球蛋白樣結(jié)構(gòu)域。II類三聚體復(fù)合體大小約為61 kDa，由一條27 kDa的β鏈和一條26 kDa的α鏈組成，溝槽中有一條2 kDa的肽（15至24聚體）。最后，需要注意的是，II類分子在α2和β2區(qū)域的羧基端設(shè)有亮氨酸拉鏈尾，以提高分子在細(xì)胞內(nèi)的穩(wěn)定性和組裝支持。

HLA蛋白技術(shù)公司的sHLA蛋白技術(shù)基礎(chǔ)，核心在于我們所提供的產(chǎn)品和服務(wù)的質(zhì)量。所有可溶性HLA蛋白均經(jīng)過充分表征，證明其存在被特定抗體識(shí)別的天然抗原表位，表現(xiàn)出高度的穩(wěn)定性和結(jié)構(gòu)完整性，且對(duì)大多數(shù)應(yīng)用平臺(tái)具備高度適應(yīng)性，且高度適應(yīng)個(gè)體需求。通過將sHLA類I類分子暴露于高溫進(jìn)行的強(qiáng)制降解研究顯示，這些分子具有較高的耐熱性，在42°C范圍內(nèi)能保持穩(wěn)定且不解體。類似結(jié)果也出現(xiàn)在sHLA II類蛋白上，表現(xiàn)出高達(dá)50°C的*高耐熱性。高熱穩(wěn)定性帶來(lái)更好的檢測(cè)性能、更低的蛋白質(zhì)需求、在常溫下工作的能力以及更長(zhǎng)的保質(zhì)期。除了物理檢測(cè)外，HLA蛋白技術(shù)公司還檢測(cè)了大量特異性HLA抗體，這些抗體均能夠積極識(shí)別公共和私人表位。

由于HLA蛋白技術(shù)公司HLA蛋白的高純度，可以通過三級(jí)酶消化和質(zhì)譜分析相結(jié)合來(lái)驗(yàn)證蛋白質(zhì)序列。此外，HLA蛋白技術(shù)公司對(duì)所有HLA I類分子進(jìn)行了詳細(xì)的質(zhì)譜分析，為客戶提供準(zhǔn)確的結(jié)合基序和整體肽長(zhǎng)分布。這些數(shù)據(jù)支持多變量等位基因比較，并證實(shí)sHLA與其原生細(xì)胞結(jié)合對(duì)應(yīng)物的等效性。